热休克蛋白的功能

  热休克蛋白的功能,HSP可提高细胞的应激能力,特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热剌激,可以加强生物对第二次热剌激的抵抗力,提高生物对致死性热剌激的存活率,这种现象称为热耐受。目前对此现象的分子机制仍不太清楚,但许多研究均发现了HSP的生成量与热耐受呈正相关。

  HSP还可调节Na+-K+-ATP酶的活性。某些细胞经热休克丧失的Na+-K+-ATP酶活性可在3℃培养中随着HSP的产生而得到部分恢复。HSP的诱导剂亚砷酸钠亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。这种现象可被放线菌素D和环已酰亚胺抑制,提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一种基因表达的结果,而不是亚砷酸钠直接作用的结果。

  有人通过四膜虫属细胞热休克的研究,发现有些HSP具有促进细胞内糖原异生和糖原生成的作用,使细胞内糖原贮量增多,从而提高应能力。

  此外,有人还报道,热、乙醇、亚砷酸钠的预处理不仅能使某些细胞产生热耐受,还能使细胞对阿霉素(adriamycin)的耐受性增强,提示HSP可以增强对各种损伤的抵抗力。

  至于在人类的应激中,HSP究竟起什么作用,目前还知之甚少。

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